Aminosaier géint Protein

Aminosaier Saieren a Proteine ​​si organesch Molekülen, déi reichend a Liewenssystemer sinn.

Aminosaier Saier

Aminosaier ass eng einfach Molekül geformt mat C, H, O, N a ka S. Et huet déi folgend allgemeng Struktur.

Et gi ongeféier 20 gemeinsam Aminosaieren. All Aminosaier hunn eng –COOH, -NH2 Gruppen an eng –H mat engem Kuelestoff gebonnen. De Kuelestoff ass e chiral Kuelestoff, an Alpha-Aminosäuren sinn déi wichtegst an der biologescher Welt. D- Aminosaieren sinn net a Proteine ​​fonnt an net en Deel vum Metabolismus vu méi héijen Organismen. Awer verschidde si wichteg an der Struktur an dem Metabolismus vun ënneschten Liewensformen. Zousätzlech zu allgemengt Aminosaier, et ginn eng Zuel vun net-Protein ofgeleet Aminosäuren, vill vun deenen sinn entweder metabolesch Zwëschenzäiten oder Deeler vun net-Protein Biomoleküle (Ornithin, Citrulline). D'R Grupp ënnerscheet sech vun Aminosaier bis Aminosaier. Déi einfachst Aminosaier mat der R Grupp, déi H ass, ass Glycin. No der R-Grupp kënnen Aminosaieren a aliphatesch, aromatesch, net polar, polar, positiv gelueden, negativ gelueden, oder polar oncharged kategoriséiert ginn, asw. Aminosaieren, déi als zwitter Ion präsent sinn am physiologeschen pH 7.4. Aminosaieren sinn d'Bausteng vun Proteinen. Wann zwee Aminosäuren sech un en Dipeptid bilden, fënnt d'Kombinatioun an enger -NH2 Grupp vun enger Aminosaier mat der –COOH Grupp vun enger anerer Aminosaier statt. E Waassermolekül gëtt ewechgeholl, an déi geformt Verbindung ass eng Peptidbond bekannt.

Protein

Proteine ​​sinn eng vun de wichtegsten Aarte vu Makromolekülle bei liewegen Organismen. Proteine ​​kënnen als primär, sekundär, tertiär a quaternär Proteine ​​klasséiert ginn ofhängeg vun hire Strukturen. D'Sekvens vun Aminosaieren (Polypeptid) an engem Protein nennt sech eng primär Struktur. Wann Polypeptid Strukturen an zoufälleg Arrangementer ausklappen, gi se als sekundär Proteine ​​bekannt. An tertiäre Strukturen hunn Proteinen eng dreidimensional Struktur. Wa wéineg dräi zweedimensional Protein-Eenheeten zesumme gebonne sinn, bilden se d'quaternäre Proteinen. Déi dreidimensional Struktur vu Proteine ​​hänkt vun de Waasserstoffbindungen of, Disulfidbindungen, ionesche Obligatiounen, hydrophobe Interaktiounen an all déi aner intermolekulär Interaktiounen bannent Aminosaieren. Proteine ​​spillen verschidde Rollen a Liewenssystemer. Si huelen un Strukturen forméieren. Zum Beispill Muskelen hu Proteinfaseren wéi Kollagen an Elastin. Si ginn och a schwéier a steife strukturell Deeler fonnt wéi Nol, Hoer, Héieren, Fieder, asw. Weider Proteine ​​ginn a Bindegeweber wéi Knorpel. Anescht wéi déi strukturell Funktioun, hunn Proteinen och eng Schutzfunktioun. Antikörper si Proteine, a si schützen eise Kierper aus auslänneschen Infektiounen. All Enzyme si Proteine. Enzymer sinn d'Haaptmoleküle, déi all metabolesch Aktivitéite kontrolléieren. Weider, Proteine ​​matmaachen un Zell Signalisatioun. Proteinen ginn op Ribosomen produzéiert. Protein produzéierend Signal gëtt an de Ribosom aus de Genen an der DNA weidergeleet. Déi erfuerderlech Aminosaieren sinn aus der Diät oder kënne bannen an der Zell synthetiséiert ginn. Protein-Denaturatioun ergëtt sech an der Entfalung an Desorganisatioun vun de sekundären an tertiären Strukturen vun de Proteinen. Dëst kann wéinst Hëtzt, organesch Léisungsmëttelen, staark Saieren a Basen, Wäschmëttel, mechanesch Kräfte etc.